وفاز بالجائزة ديفيد بيكر من جامعة واشنطن والباحثان ديميس هاسيفيس وجون جامبر من شركة ديب مايند التابعة لجوجل لتصميم البروتينات الاصطناعية والتنبؤ ببنية البروتين بمساعدة الكمبيوتر.
ستمنح جائزة نوبل في الكيمياء لعام 2024 إلى ديفيد بيكر من جامعة واشنطن والباحثين ديميس هاسيفيس وجون جامبر من شركة ديب مايند التابعة لجوجل - وهذا ما أعلنته لجنة الجائزة في الأكاديمية الملكية السويدية اليوم (الأربعاء). وفاز الثلاثة بالجائزة لتصميم بروتينات صناعية والتنبؤ ببنية البروتينات بمساعدة الكمبيوتر. مشابه لجائزة منحت أمس في مجال الفيزياءوتعترف الجائزة في الكيمياء أيضًا بالأهمية الهائلة للذكاء الاصطناعي (AI) للعلوم الحديثة.
كشف أسرار البروتينات من خلال الحوسبة والذكاء الاصطناعي
لقد حلم الكيميائيون منذ مئات السنين بفهم الأدوات الكيميائية للحياة والتحكم فيها بشكل كامل - البروتينات. هذا الحلم أصبح أقرب من أي وقت مضى. ديميس هاسيفيس (ديميس حسبيس) ونجح جون إم جامبر في استخدام الذكاء الاصطناعي للتنبؤ بتركيبات جميع البروتينات المعروفة لدى البشرية تقريبًا.
لقد فهم ديفيد بيكر كيفية التحكم في العناصر الأساسية للحياة وإنشاء بروتينات جديدة تمامًا. إمكانات اكتشافاتهم هائلة.
كيف تكون كيمياء الحياة النابضة بالحياة ممكنة؟ الجواب على هذا السؤال هو وجود البروتينات التي يمكن وصفها بأنها أدوات كيميائية رائعة. تتكون عادةً من عشرين حمضًا أمينيًا يمكنها الاتصال بطرق لا نهاية لها. باستخدام المعلومات المخزنة في الحمض النووي كقالب للنسخ، تلتف سلاسل الأحماض الأمينية وتنطوي إلى هياكل ثلاثية الأبعاد متميزة - وأحيانًا فريدة من نوعها (الشكل 1). هذه الهياكل هي الجوهر الذي يعطي البروتينات وظيفتها لبنات بناء يمكنها تكوين العضلات أو القرون أو الريش، بينما قد يتحول بعضها الآخر إلى هرمونات أو أجسام مضادة، والعديد منها يتحول إلى إنزيمات، والتي تقود التفاعلات الكيميائية للحياة بدقة لا تصدق، كما أن البروتينات الموجودة على السطح الخارجي للخلايا مهمة أيضًا، وتعمل كقنوات اتصال بين الخلية وبيئتها.
يكاد يكون من المستحيل ذكر الإمكانات الثمينة الموجودة في وحدات البناء الكيميائية للحياة، تلك الأحماض الأمينية العشرين. وتركز جائزة نوبل في الكيمياء لعام 2024 على فهمها والتحكم فيها بطريقة جديدة تمامًا. مُنح نصف الجائزة للباحث ديميس هاسيفيس والباحث جون جامبر، اللذين نجحا في استخدام الذكاء الاصطناعي لحل مشكلة عانى منها العديد من الكيميائيين لأكثر من خمسين عامًا: التنبؤ بالبنية ثلاثية الأبعاد للبروتينات من تسلسل الأحماض الأمينية وحده. سمح لهم هذا الحل بالتنبؤ ببنية جميع البروتينات المعروفة للبشرية والتي يبلغ عددها 200 مليون تقريبًا. أما النصف الثاني من الجائزة فقد حصل عليه الباحث ديفيد بيكر الذي طور أساليب محوسبة لتحقيق ما اعتقد الكثيرون أنه مستحيل: إنشاء بروتينات لم تكن موجودة من قبل والتي، في كثير من الحالات، لها وظائف جديدة تماما.
الصورة الأولية للبروتينات
لقد عرف الكيميائيون منذ القرن التاسع عشر أن البروتينات مهمة لعمليات الحياة، ولكن فقط في الخمسينيات من القرن الماضي أصبحت الأدوات الكيميائية للحياة دقيقة بما يكفي لبدء فحص البروتينات بمزيد من التفصيل. قاد الباحثون في جامعة كامبريدج جون كيندرو وماكس بيروتز إلى اكتشاف مذهل عندما استخدموا بنجاح، في نهاية العقد، طريقة علم البلورات بالأشعة السينية لتقديم أول نموذج ثلاثي الأبعاد للبروتينات. وتقديرًا لهذا الاكتشاف، حصلوا على جائزة نوبل في الكيمياء عام 1962.
بعد ذلك، استخدم الباحثون بشكل أساسي هذه الطريقة في علم البلورات بالأشعة السينية - وأحيانًا بجهد كبير - من أجل إنتاج صور لما يقرب من مائتي ألف بروتين مختلف بنجاح. أي منهم كان أساس جائزة نوبل في الكيمياء لعام 2024؟
اللغز: كيف يجد البروتين بنيته الفريدة؟
قام العالم الأمريكي كريستيان ب. أنفينسن باكتشاف آخر في الأيام الأولى. وباستخدام عدد من الحيل الكيميائية، كان قادرًا على جعل البروتين يفقد طياته ثم يعيد تكوين نفسه. وكانت الملاحظة المثيرة للاهتمام هي أن البروتين وصل إلى نفس البنية في كل مرة. وفي عام 1961، توصل إلى أن البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين يتم التحكم فيها بالكامل التسلسل من الأحماض الأمينية الموجودة في البروتين. وقد أكسبه هذا الاستنتاج جائزة نوبل في الكيمياء عام 1972. وفي الوقت نفسه، احتوى منطق أنفينسن على مفارقة، أشار إليها أمريكي آخر، وهو سايروس ليفينثال، عام 1969، مفاده أنه حتى لو كان البروتين يحتوي على 100 حمض أميني فقط، فمن الممكن نظريًا احصل على 10 بقوة 47 هيكلًا ثلاثي الأبعاد مختلفًا. إذا تم طي سلسلة الأحماض الأمينية بشكل عشوائي، فسوف يستغرق الأمر أكثر من عمر الكون للعثور على البنية الصحيحة للبروتين. وفي الخلية نفسها، يستغرق هذا الطي الصحيح ميلي ثانية واحدة فقط. فكيف تطوى سلسلة الأحماض الأمينية؟
يشير اكتشاف أنفينسن ومفارقة ليفينثال إلى أن عملية الطي هي عملية محددة مسبقًا. والأهم من ذلك، أن جميع المعلومات المتعلقة بالطي يجب أن يتم تخزينها ضمن تسلسل الأحماض الأمينية.
الاستعداد للتحدي الكبير للكيمياء الحيوية
أدت الأفكار المذكورة أعلاه إلى نتيجة حاسمة أخرى - إذا عرف الكيميائيون ما هو تسلسل الأحماض الأمينية، فسيكونون قادرين على التنبؤ بالبنية ثلاثية الأبعاد للبروتين. لقد كانت فكرة رائعة. إذا نجحوا في ذلك، فلن يحتاجوا بعد الآن إلى استخدام علم البلورات بالأشعة السينية لإنشاء هياكل لجميع البروتينات التي لم يعد علم البلورات بالأشعة السينية قابلاً للتطبيق عليها.
لقد أسقطت هذه الاستنتاجات المنطقية التحدي الذي أصبح قريبًا التحدي الأكبر في مجال الكيمياء الحيوية: مشكلة التنبؤ. ومن أجل تشجيع التطوير السريع في هذا المجال، بدأ الباحثون في عام 1994 في تطوير مشروع يسمى "تقييم التنبؤ ببنية البروتين (CASP)"، والذي تطور إلى نوع من المنافسة بين الباحثين.
وفي كل عام منذ ذلك الحين، يُتاح للباحثين من جميع أنحاء العالم إمكانية الوصول إلى تسلسل الأحماض الأمينية للبروتينات التي تم تحديد بنيتها للتو. ومع ذلك، ظلت المباني سرية عن الباحثين أنفسهم. كان التحدي هو التنبؤ ببنية البروتين بناءً على تسلسلات الأحماض الأمينية المعروفة. اجتذب المشروع العديد من الباحثين، ولكن ثبت أن حل مشكلة التنبؤ يمثل تحديًا كبيرًا. لقد دخل الارتباط الذي تم الحصول عليه بين التنبؤات التي تلقاها الباحثون والهياكل العملية في المنافسة نفسها، وتبين أن الهياكل العملية غير متكافئة بشكل خاص. حدثت الطفرة في هذا المجال في عام 2018، عندما دخل اللعبة أستاذ شطرنج وخبير في علم الأعصاب ورائد في مجال الذكاء الاصطناعي.
ينضم معالج ألعاب الطاولة إلى أولمبياد البروتين
دعونا نلقي نظرة سريعة على خلفية ديميس هاسابيس (الرئيس التنفيذي لشركة DeepMind، ديميس هاسابيس): بدأ لعب الشطرنج في سن الرابعة وفاز بمستوى الماجستير في سن 4 عامًا. في شبابه المبكر، بدأ حياته المهنية كلاعب شطرنج. مبرمج ومطور ألعاب كمبيوتر ناجح، بدأ في استكشاف مجال الذكاء الاصطناعي وأخذ دورات في مجالات علم الأعصاب، حيث كان مسؤولاً عن العديد من الاكتشافات المذهلة. استخدم المحتوى الذي تعلمه في المجالات. علم الأعصاب حول الدماغ من أجل تطوير شبكات عصبية أفضل للذكاء الاصطناعي (AI). في عام 13، شارك في تأسيس شركة "DeepMind"، وهي شركة تعمل على تطوير وحدات ذكاء اصطناعي ناجحة للغاية لاقتصادات مجالس الإدارة الشهيرة Google في عام 2010. وبعد سنوات، تصدرت شركة DeepMind عناوين الأخبار العالمية عندما حققت الشركة ما اعتقده الكثيرون في ذلك الوقت "الكأس المقدسة" للذكاء الاصطناعي: النصر على اللاعب البطل في أقدم ألعاب الطاولة في العالم: لعبة Go، دخول ويكيبيديا). لكن بالنسبة لسيبيس، لم تكن لعبة Go هي الهدف النهائي بالنسبة له، بل كانت وسيلة لتطوير نماذج أفضل للذكاء الاصطناعي. بعد فوزه، كان فريقه مستعدًا لمهاجمة المشكلات ذات الأهمية الأكبر للإنسانية، ولذلك قام في عام 2018 بالتسجيل في مسابقة CASP الثالثة عشرة [تقييم التنبؤ ببنية البروتين].
النصر المفاجئ لنموذج الذكاء الاصطناعي لديميس هيسبيس
في السنوات الماضية، تمكنت هياكل البروتين التي تنبأ بها الباحثون بمساعدة CASP من تحقيق دقة تصل إلى أربعين بالمائة، في أحسن الأحوال. وبمساعدة نموذجهم [AlphaFold]، وصل فريق Hesbis إلى مستوى دقة يقارب مستوى الدقة ستين بالمئة. لقد فازوا بالمسابقة، وفاجأ فوزهم الكثيرين في المجتمع العلمي، لقد كان بمثابة تقدم غير متوقع، لكن الحل لم يكن جيدًا بما فيه الكفاية. ولكي يكون الحل ناجحًا، يجب أن يكون التنبؤ دقيقًا بنسبة تسعين بالمائة مقارنة بالبنية المستهدفة.
كيف يعمل النموذج ألفا فولد 2؟
وكجزء من تطوير نموذج AlphaFold2، تم "ممارسة" نموذج الذكاء الاصطناعي على جميع تسلسلات الأحماض الأمينية المعروفة وتحديد هياكل البروتينات المكونة لها.
1. إدخال البيانات والبحث داخل قاعدة البيانات
يتم إدخال تسلسل غير معروف من الأحماض الأمينية في النموذج الذي يبحث في قواعد البيانات المتاحة عن تسلسلات أحماض أمينية مماثلة وهياكل بروتينية.
2. تحليل التسلسلات
يطابق نموذج الذكاء الاصطناعي كل تسلسل من الأحماض الأمينية المتشابهة - أحيانًا من أصل سلالات مختلفة - ويفحص الأجزاء التي تم الحفاظ عليها أثناء التطور. باستخدام هذا التحليل، يقوم النموذج بإنشاء خريطة مسافة تقدر مدى قرب الأحماض الأمينية من بعضها البعض في البنية. في الخطوة التالية، يتحقق النموذج من الأحماض الأمينية التي يمكن أن تتفاعل مع بعضها البعض في البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين. تتفاعل الأحماض الأمينية بشكل تطوري إذا كان أحد الأحماض مشحونًا، والآخر له شحنة معاكسة، فينجذبان لبعضهما البعض. إذا تم استبدال الحمض الثاني بحمض أميني كاره للماء (طارد للماء)، يصبح الحمض الثاني أيضًا كارهًا للماء.
3. تحليل الذكاء الاصطناعي
باستخدام عملية تفاعلية، يقوم النموذج بضبط تحليل التسلسل وخريطة المسافة. يستخدم النموذج الشبكات العصبية التي تسمى "الناقلات" (المحولات)، والتي تتمتع بقدرة هائلة على تحديد العناصر المهمة التي تحتاج إلى التركيز عليها. سيتم أيضًا فحص المعلومات المتعلقة بهياكل البروتين الأخرى - إذا وجدت في الخطوة 1. يجمع النموذج جميع الأحماض الأمينية معًا ويختبر المسارات الممكنة لإنشاء بنية بروتينية افتراضية. هذه عملية أخرى من الخطوة 3 مرة أخرى. وبعد ثلاث دورات، يصل النموذج إلى بنية معينة. يحسب النموذج في هذه المرحلة احتمالية أن تتوافق الأجزاء الأخرى من هذا الهيكل مع الواقع.
واصل هيسبيس وفريقه البحثي تطوير النموذج، ومع ذلك، على الرغم من جهودهم العديدة، لم تكن الخوارزمية مثالية تمامًا. والحقيقة المؤلمة هي أنهم وصلوا إلى طريق مسدود. كان فريق البحث مرهقًا بالفعل، لكن موظفًا جديدًا نسبيًا جاء بأفكار حول إمكانية تحسين نموذج الذكاء الاصطناعي. هل كان جون جامبر؟
جون جامبر مواجهة التحدي الأكبر في مجال الكيمياء الحيوية
وكان الاهتمام الذي اكتشفه الباحث بالكون هو السبب الذي جعله يبدأ بدراسة الفيزياء والرياضيات. وفي الوقت نفسه، في عام 2008، عندما بدأ العمل في شركة تستخدم أجهزة الكمبيوتر العملاقة لمحاكاة البروتينات وديناميكياتها، أدرك أن المعرفة بالفيزياء يمكن أن تساعد في حل المشكلات الطبية. أخذ جمبر هذا الاهتمام الجديد معه عندما بدأ في عام 2011 دراسة الدكتوراه في الفيزياء النظرية. ومن أجل توفير القدرة الحاسوبية - وهو أمر كان نادرًا في الجامعة - بدأ بنفسه في تطوير أساليب أبسط وأكثر تعقيدًا لمحاكاة ديناميكيات البروتين. وسرعان ما بدأ يواجه التحدي الكبير في مجال الكيمياء الحيوية. وفي عام 2017، أكمل دراسة الدكتوراه، وسمع شائعات مفادها أن Google DeepMind قد بدأ، في سرية تامة، في تطوير تنبؤات بهياكل البروتين. وأرسل للشركة طلب عمل في هذا المجال. وقد زودته خبرته في تصوير البروتين بالقدرة على التفكير في كيفية تحسين نظام التصوير AlphaFold، وسرعان ما تمت ترقيته. شارك جون جامبر وديميس هاسيفيس في قيادة البحث الذي غيّر نموذج الذكاء الاصطناعي بالكامل وحسّنه بشكل كبير.
نتائج مذهلة بمساعدة نموذج الذكاء الاصطناعي المحسن
تم تحسين الإصدار الجديد من النموذج [AlphaFold2] بمساعدة معرفة Jumper الواسعة بالبروتينات. بدأ فريق البحث أيضًا في استخدام الابتكار الذي يقوم عليه أحدث اختراق ضخم في مجال الذكاء الاصطناعي: الشبكات العصبية التي تسمى المحولات [محولات]. يمكنها إنشاء قوالب بكميات هائلة من المعلومات بطريقة أكثر مرونة من ذي قبل، وتحديد الهدف المطلوب التركيز عليه بشكل فعال لتحقيق هدف محدد.
قام فريق البحث بتدريب نموذج AlphaFold2 باستخدام معلومات واسعة النطاق موجودة في قواعد البيانات لجميع هياكل البروتين المعروفة وتسلسلات الأحماض الأمينية (الشكل 2) وبدأ الهيكل الجديد لنموذج الذكاء الاصطناعي في تقديم نتائج جيدة في الوقت المناسب لمسابقة CASP الرابعة عشرة.
وفي عام 2020، عندما قام منظمو المسابقة بتقييم النتائج، أدركوا أن التحدي الذي فرضه مجال الكيمياء الحيوية على مدى الخمسين عامًا الماضية قد تم حله. في جميع الحالات، أعطى نموذج AlphaFold2 نتائج عملية تقريبًا مثل تلك التي تم الحصول عليها باستخدام علم البلورات - وهي نتيجة مذهلة.
تسبب كتاب مدرسي عن الخلية في تغيير مسار ديفيد بيكر
عندما بدأ ديفيد بيكر (بالإنجليزية: David Baker، من مواليد 6 أكتوبر 1962) الدراسة في جامعة هارفارد، اختار دراسة الفلسفة والعلوم الاجتماعية. ومع ذلك، خلال دورة علم الأحياء التطوري، صادف الطبعة الأولى من الكتاب المدرسي "Sel"، والذي يعتبر الآن كلاسيكيًا. البيولوجيا الجزيئية للخلية. هذا الكتاب جعله يغير اتجاه حياته. بدأ بدراسة بيولوجيا الخلية وفي النهاية أصبح مفتونًا بمجال هياكل البروتين. عندما بدأ العمل كقائد فريق في جامعة واشنطن في عام 1993، واجه التحدي الأكبر في الكيمياء الحيوية. وباستخدام تجارب متطورة، بدأ في فحص كيفية طي البروتينات. زوده هذا البحث بأفكار استخدمها لاحقًا عندما بدأ في التسعينيات في تطوير برنامج كمبيوتر يمكنه التنبؤ بتركيبات البروتين - وكان اسمه "روزيتا".
ظهر ديفيد بيكر لأول مرة في مسابقة CASP في عام 1998 باستخدام برنامجه ومقارنة بالمنافسين الآخرين فقد كان أداؤه جيدًا جدًا. قاده هذا النجاح إلى فكرة جديدة، والتي يمكن لفريقه البحثي استغلالها لاستخدام البرنامج في الاتجاه المعاكس. بدلاً من إدخال تسلسلات الأحماض الأمينية في برنامج Rosetta واستلام هياكل البروتين كمخرجات، يمكنهم إدخال بنية البروتين المطلوبة وتلقي اقتراحات حول تسلسل الأحماض الأمينية، وهي نتيجة ستسمح للباحثين بإنشاء بروتينات جديدة تمامًا.
يصبح بيكر منشئ البروتينات
بدأ مجال تصميم وهندسة البروتين - عندما يتمكن الباحثون من إنشاء بروتينات مصنوعة خصيصًا بوظائف جديدة - يكتسب زخمًا في أواخر التسعينيات. في كثير من الحالات، قام الباحثون بتعديل البروتينات الموجودة حتى يتمكنوا من القيام بأنشطة جديدة مثل تحطيم المواد الخطرة أو استخدامها بطريقة جديدة كأدوات في صناعة التصنيع الكيميائي.
ومع ذلك، فإن تنوع البروتينات الطبيعية محدود. من أجل تحسين فرص إنتاج بروتينات ذات وظائف جديدة تمامًا، أرادت مجموعة أبحاث ديفيد بيكر تصنيعها من الصفر. وكما قال ديفيد بيكر: "إذا كنت ترغب في بناء طائرة، فلا تبدأ بتعديل طائر؛ بدلاً من ذلك، يجب عليك أولاً أن تفهم المبدأ الأول للديناميكا الهوائية وتبني آلات طيران بناءً على تلك المبادئ".
بروتين فريد يرى النور
يسمى المجال الذي يتم فيه إنشاء بروتينات جديدة تمامًا "إعادة الهندسة" [دي نوفو تصميم]. صممت مجموعة البحث بروتينًا ببنية جديدة تمامًا، ثم تركت روزيتا تختار تسلسل الأحماض الأمينية اللازمة لصنع البروتين. وللقيام بذلك، بحثت روزيتا في جميع قواعد البيانات المعروفة لهياكل البروتين، ثم بحثت عن أجزاء قصيرة من البروتينات ذات التشابه الهيكلي مع البنية المطلوبة. باستخدام المعرفة بخريطة طاقة البروتينات، تقوم رشيد بعد ذلك بتحسين هذه المقاطع القصيرة وتقترح تسلسلات محتملة للأحماض الأمينية.
لاختبار مدى نجاح البرنامج [روزيتا]، قامت مجموعة بيكر البحثية بإدخال الجين لإنشاء تسلسل مقترح من الأحماض الأمينية في بكتيريا تنتج البروتين المطلوب داخلها. وفي الخطوة التالية، قاموا بوصف بنية البروتين باستخدام علم البلورات بالأشعة السينية.
اتضح أن روزيتا يمكنها بالفعل بناء البروتينات. البروتين الذي طوره الباحثون، Top7 كان له نفس الهيكل الذي خططوا له تقريبًا.
إبداعات مذهلة من مختبر بيكر
البروتين Top7 كانت أول محاولة ناجحة للباحثين العاملين في مجال تصميم البروتين. أولئك الذين سبق لهم أن بحثوا في البروتينات من جديد لم يتمكنوا إلا من تقليد الهياكل الموجودة. الهيكل الفريد للبروتين Top7 لم تكن موجودة في الطبيعة. بالإضافة إلى ذلك، كان البروتين، بتسلسله المكون من 93 حمضًا أمينيًا، أكبر من أي بروتين آخر تم إنشاؤه مسبقًا بهذه الطريقة دي نوفو.
نشر بيكر اكتشافه في عام 2003. وكان ذلك بمثابة المرحلة الأولى لما لا يمكن وصفه إلا بالتطور الاستثنائي. بعض بروتينات بيكر الجديدة موضحة في الشكل 4. بالإضافة إلى ذلك، قام بنشر كود برنامج روزيتا، وبالتالي واصل مجتمع البحث العالمي تطوير البرنامج، وإيجاد تطبيقات جديدة له. ماذا الآن
العملية التي كانت تستغرق سنوات الآن لا تستغرق سوى بضع دقائق
عندما أكد ديميس هاسيفيس وجون جمبر أن نموذج AlphaFold2 كان يعمل بشكل صحيح بالفعل، بدأا في حساب بنيات جميع البروتينات البشرية. لقد تمكنوا من التنبؤ بهياكل جميع البروتينات البالغ عددها 200 مليون تقريبًا والتي اكتشفها الباحثون حتى الآن أثناء رسم خرائط للكائنات الحية على الأرض.
كما سمح منتج Google DeepMind أيضًا بالوصول المجاني إلى نموذج AlphaFold2. أصبحت نماذج الذكاء الاصطناعي بمثابة منجم ذهب للباحثين في هذا المجال. بحلول تاريخ أكتوبر 2024، تم استخدام نموذج AlphaFold2 من قبل أكثر من مليوني شخص من مائة وتسعين دولة مختلفة. في الماضي، كان الأمر يستغرق في كثير من الأحيان سنوات للحصول على بنية البروتين، هذا إذا كان الأمر يتطلب الأمر على الإطلاق. اليوم يتم ذلك في بضع دقائق. نموذج الذكاء الاصطناعي ليس مثاليا، لكنه يقوم بتقييم صحة البنية التي أنشأها، حتى يعرف الباحثون مدى موثوقية التنبؤ. يوضح الشكل 5 بعض الأمثلة من بين العديد من الأمثلة التي توضح البروتينات التي تم الحصول عليها بمساعدة AlphaFold2.
يتم التعبير عن التنوع المذهل للبروتينات كأدوات كيميائية في التنوع الكبير للحياة نفسها. اليوم يمكننا أن نرى بسهولة بنية هذه الآلات الجزيئية الصغيرة بشكل مذهل. يتيح هذا الاحتمال للباحثين فهمًا أفضل لكيفية عمل الحياة، بما في ذلك كيفية تطور الأمراض المختلفة، وكيفية تطور مقاومة أدوية المضادات الحيوية، أو لماذا يمكن لبعض البكتيريا تحطيم البلاستيك.
المزيد عن الموضوع على موقع العلوم:
תגובה אחת
مطلوب التدقيق اللغوي الخفيف